Одним из главных направлений исследований является поиск новых супервторичных структур или структурных мотивов в белках, а также установление взаимосвязи между их структурой и аминокислотной последовательностью. Интерес к структурным мотивам определяется тем, что они имеют очень простые укладки цепи в пространстве и могут многократно повторяться в одном и том же белке или часто встречаться в различных белках. Многие структурные мотивы имеют уникальные укладки в пространстве и существуют в одной из двух «зеркально-симметричных» форм. Для некоторых простых структурных мотивов выяснены необходимые условия, которым должны удовлетворять их аминокислотные последовательности: каждый данный тип структурных мотивов должен иметь определенное и свойственное только ему расположение в цепи ключевых гидрофобных, гидрофильных и глициновых и/или пролиновых остатков. В качестве примеров структурных мотивов, которые были обнаружены и охарактеризованы сотрудниками группы, можно привести abcd-единицу (1982), α-α-уголок (1984), 3β-уголок (1992), несколько структурных мотивов, содержащих S-образные β-листы (1993, 1998), пяти- и семисегментные α/β-мотивы (1997) и другие (см. обзоры: Efimov A.V. (1993) Prog. Biophys. Mol. Biol. 60, 201-239; Efimov A.V. (1994) Structure 2, 999-1002).

        Вторым направлением исследований группы является моделирование белковых структур, основанное на построении и анализе их структурных деревьев. При моделировании в качестве стартовых структур или корневых структур древа берутся структурные мотивы с уникальной укладкой цепи. Структура более высокого порядка получается путем последовательного добавления других α-спиралей и/или β-тяжей к стартовому структурному мотиву в соответствии с ограниченным набором правил, выведенных из известных принципов структурной организации белков. Если все промежуточные и конечные структуры соединить линиями, показывающими путь от одной структуры к другой, то получается структурное древо для данного семейства белков. К настоящему времени построено несколько структурных деревьев для больших белковых семейств, таких, например, как β-белки с ортогональной и параллельной упаковкой β-слоев, α-спиральные белки с ортогональной упаковкой α-спиралей, двухслойные и трехслойные α/β-белки и др. Структурные деревья являются очень удобным инструментом для поиска возможных укладок цепи каждого класса белков, изучения теоретических путей сворачивания белков, а также для структурной классификации белков (подробнее см. Efimov A.V. (1997) Proteins 28, 241-260; Efimov A.V. (1998) FEBS Lett. 437, 246-250).

        Третьим направлением исследований является анализ и моделирование упаковок α-спиралей и/или β-слоёв. В последнее время в группе разработана и усовершенствована модель упаковки α-спиралей, которая основана не только на принципе плотной упаковки (как большинство известных моделей), но учитывает также химическую природу боковых цепей. Особая роль отводится взаимодействиям между утопленными в гидрофобном ядре полярными боковыми цепями (см. Efimov A.V. (1999) FEBS Lett. 463, 3-6).